概述

建模在過去十年左右的時間裡突飛猛進，在許多情況下，它們有時是可行且廉價的實驗結構替代品。

你怎麼知道什麼時候做對了？

最終，當計算機生成的 模型正確時，仍然需要實驗證據來知道。但是，有一些方法可以對模型是否正確進行評分。

是否有某種方法可以通過計算機驗證您是否找到了合法的/蛋白質的正確結構？

有很多方法可以對模型進行評分和驗證。每種方法都會告訴您有關結構模型的優缺點的一些細微差別。有些設計用於清除明顯糟糕的模型，有些則使您能夠準確地檢測出模型看起來是準確的還是不准確的。

MODELLER動態地進行同源性建模輸出驗證。

我最熟悉用於同源性建模的建模器。自1994年以來，其他軟件均可用，並且每兩年由 CASP對其進行評估。

在同源性建模中，可以使用3個常見的評分系統來評估一個模型。 此電子郵件介紹了何時使用每封電子郵件。我的答案擴大了，並進行了更多解釋。

molpdf 是Modeller目標函數。 GA341 ，在進行了討論這裡是從Z分數（用統計勢函數計算）得出的，Z分數是目標模板序列的同一性，也是結構緊湊性的一種度量。 DOPE 是一種更新的方法，於2006年首次發布，對“生物生存力”更為真實。從出版物：

DOPE基於改進的參考狀態，該狀態對應於均勻球體中非相互作用的原子，半徑取決於 樣本本機結構；

使用哪種方法取決於您要對模型進行的處理，但是在這三個方面中，DOPE是最可靠的從“誘餌”中分離出類似本機的模型。 DOPE通常是確定哪些模型正確以及哪些模型只是簡單的垃圾的起點。或者您可以通過這些技術來運行生成的模型。如果您使用的是 SWISS MODEL隨附的黑盒驗證技術，但仍可以導出模型以進行進一步驗證。

根據實驗數據進行常規模型檢查。 h2>

同源性建模方法或其他結構模型的進一步驗證是 ProSA 。 ProSA可以很好地直觀顯示z分數在實際晶體和NMR結構之間的位置。可能還有其他人具有類似的功能，但這是我個人的想法，以了解我的結構在實驗收集的結構中的位置。

通過殘基驗證的敏感殘基。

儘管上述方法會檢查每個殘基，但它們通常會輸出總分。還可以按殘渣評分獲得殘渣，並且需要進行仔細的解釋。例如，如果您正在分析催化活性，則評分不高的表面環化區域可能不是問題，但評分不佳的核心催化殘留物會使模型無用。這意味著僅僅因為您的模型具有比其他模型更好的（較低的）總體DOPE分數，並不意味著它必然是您感興趣的模型更準確。

有很多敏感的建模評分系統。其中一些是 XdVal，MTZdump ，著名的舊式 Ramachandran Plotting 方法， pdbU ， pdbSNAFU ， PROCHECK ， Verify3D 和 ERRAT 僅舉幾例。在檢查模型正確的方式時，每個都有一個地方。

這時，必須進行實驗驗證。

在這份褶皺研究論文中，他們使用軟件和用戶輸入來設計天然蛋白質的增強版，但是他們隨後使用X射線晶體學技術物理製備了新蛋白質並通過實驗確定了其結構。總體而言，他們使用了大量的反複試驗 http://homes.cs.washington.edu/~zoran/foldit-nbt-2012.pdf

像這樣的項目一種目標是能夠通過計算機上的氨基酸序列 確定蛋白質的結構。一旦我們實現了這一能力，它將是革命性的。但是，這非常困難，因為要準確地進行此類預測將需要以極其難以計算建模的方式使用量子力學。這些項目使用快捷方式來解決此問題，因此它們的結果不是很準確，但是可以足夠準確，如本文所述。